Orgasme yang Segera Terjadi Pada Wanita Berhubungan Dengan Kaki Gelisah - ScienceDaily

Kristalografi sinar-X dan antibodi rekombinan mengungkap cara kerja molekul yang sulit dipahami yang menjadi pusat kesehatan manusia – ScienceDaily


Dalam biologi struktural, beberapa molekul sangat tidak biasa sehingga hanya dapat ditangkap dengan seperangkat alat yang unik. Itulah tepatnya bagaimana tim peneliti multi-institusi yang dipimpin oleh para ilmuwan Salk mendefinisikan bagaimana antibodi dapat mengenali senyawa yang disebut fosfohistidin – molekul yang sangat tidak stabil yang telah ditemukan memainkan peran sentral dalam beberapa bentuk kanker, seperti kanker hati dan payudara dan neuroblastoma.

Wawasan ini tidak hanya menyiapkan para peneliti untuk studi lebih lanjut tentang fosfohistidin dan peran potensinya dalam kanker, tetapi juga akan memungkinkan para ilmuwan untuk memanipulasi bentuk dan susunan atom dari situs pengikatan antibodi untuk merancang antibodi yang lebih efisien di masa depan. . Studi ini dipublikasikan di Prosiding National Academy of Sciences pada tanggal 5 Februari.

“Kami sangat senang bahwa struktur antibodi baru ini mengungkapkan prinsip-prinsip baru pengikatan antigen. Sekarang kami dapat mendesain ulang antibodi ini dan merekayasa propertinya untuk membuatnya lebih efisien,” kata Tony Hunter, Ketua Renato Dulbecco dan Profesor American Cancer Society di Salk dan makalah tersebut. penulis senior. “Pekerjaan ini juga dapat memberi ilmuwan lain antibodi fosfohistidin yang lebih sesuai dengan tujuan penelitian mereka.”

Asam amino bergabung bersama dalam urutan yang tepat untuk membentuk protein, dan beberapa di antaranya dapat mengalami transformasi kimia yang dapat mengubah aktivitas protein menjadi lebih baik atau lebih buruk. Salah satu transformasi tersebut adalah proses yang disebut fosforilasi, ketika senyawa yang disebut fosfat ditambahkan ke asam amino, mengubah bentuk dan muatannya. Sebelumnya, Hunter menunjukkan bahwa fosforilasi pada asam amino tirosin dapat mendorong perkembangan kanker, sebuah penemuan yang menghasilkan banyak obat antikanker. Baru-baru ini, Hunter mengalihkan perhatiannya ke fosforilasi asam amino histidin (yang menciptakan fosfohistidin), mencurigai bahwa proses tersebut mungkin juga berperan dalam penyakit manusia.

Hunter mengembangkan serangkaian antibodi yang mampu mengikat fosfohistidin dalam protein, dan menggunakan analog fosfohistidin yang distabilkan secara kimiawi untuk mengembangkan serangkaian antibodi monoklonal yang dapat mengenali bentuk-bentuk ini. Langkah selanjutnya adalah memahami dengan tepat bagaimana antibodi dapat mengikat fosfohistidin. Hal ini mendorong Hunter untuk berkolaborasi dengan Ian Wilson, Profesor Biologi Struktural Hansen di Scripps Research Institute dan pakar terkenal di dunia dalam menggunakan kristalografi protein untuk menentukan struktur antibodi, untuk mempelajari struktur antibodi fosfohistidin.

“Rekan lama saya Tony dan saya telah berkolaborasi dalam proyek ini selama tujuh tahun terakhir,” kata Wilson. “Kami telah memperoleh wawasan baru tentang bagaimana antibodi dapat berevolusi untuk mengenali fosfat yang terkait dengan protein, yang sangat memuaskan.”

Untuk mengetahui bagaimana fosfohistidin dikenali, mereka perlu mencitrakan antibodi mereka dalam tindakan mengikat fosfohistidin, dan membentuk kristal di antara setiap antibodi yang terikat pada peptida fosfohistidin.

“Untuk memahami interaksi molekuler antara antibodi dan fosfohistidin, kami perlu melihatnya dengan sangat detail,” kata penulis pertama Rajasree Kalagiri, seorang peneliti postdoctoral Salk dan ahli kristalografi sinar-X. “Setelah kami mendapatkan antibodi untuk membentuk kristal, kami membombardir kristal tersebut dengan sinar-X untuk mendapatkan pola difraksi. Kami kemudian menerapkan metode yang mengubah pola difraksi menjadi peta kerapatan elektron tiga dimensi, yang kemudian digunakan untuk membedakan atom struktur antibodi. “

Dua jenis struktur kristal antibodi yang dipecahkan oleh tim mengungkapkan dengan tepat bagaimana asam amino yang berbeda diatur di sekitar fosfohistidin untuk mengikatnya dengan erat. Lima struktur mereka lebih dari dua kali lipat jumlah struktur antibodi spesifik-fosfat yang dilaporkan sebelumnya, dan memberikan wawasan tentang bagaimana antibodi mengenali fosfat dan histidin terkait. Mereka juga mengungkapkan pada tingkat struktural bagaimana dua jenis antibodi mengenali berbagai bentuk fosfohistidin, dan ini akan memungkinkan para ilmuwan untuk merekayasa antibodi yang lebih baik di masa depan.

Sumber Cerita:

Materi disediakan oleh Institut Salk. Catatan: Konten dapat diedit gaya dan panjangnya.

Untuk Informasi Lebih lanjut silahkan Kunjungi : Lagu Togel