Orgasme yang Segera Terjadi Pada Wanita Berhubungan Dengan Kaki Gelisah - ScienceDaily

Metode baru memungkinkan visualisasi gerakan molekuler yang berlangsung sepersejuta detik – ScienceDaily


Para peneliti di Universitas Bonn dan pusat penelitian caesar telah berhasil membekukan protein sangat cepat setelah jangka waktu yang ditentukan dengan tepat. Mereka mampu mengikuti perubahan struktural pada skala waktu mikrodetik dan dengan presisi sub-nanometer. Karena resolusi spasial dan temporal yang tinggi, metode ini memungkinkan pelacakan perubahan struktural yang cepat pada enzim dan asam nukleat. Hasilnya dipublikasikan di Jurnal American Chemical Society.

Jika Anda ingin tahu seperti apa struktur spasial biomolekul, Anda memiliki peralatan yang hebat yang dapat Anda gunakan. Yang paling populer adalah mikroskop elektron dan difraksi sinar-X, yang bahkan dapat mengungkap detail terkecil dari sebuah protein. Namun, batasan signifikan dari metode tersebut adalah bahwa metode tersebut biasanya memberikan gambar statis, yang seringkali tidak cukup untuk memahami proses biomolekuler dalam istilah mekanistik yang tepat. Oleh karena itu, tujuan jangka panjang dari banyak kelompok penelitian di seluruh dunia adalah untuk melacak pergerakan dalam makromolekul seperti protein dari waktu ke waktu saat ia menjalankan tugasnya, seperti di film. Kelompok penelitian yang dipimpin oleh Prof.Dr.Olav Schiemann dari Institute of Physical and Theoretical Chemistry di University of Bonn dan Prof.Dr.Benyamin Kaupp dari pusat penelitian caesar dari Max Planck Society kini telah selangkah lebih dekat untuk mencapai hal ini. tujuan.

Mereka memilih saluran ion untuk penyelidikan mereka. Ini adalah protein yang membentuk pori-pori kecil di membran sel yang dapat ditembus oleh partikel bermuatan yang disebut ion. “Saluran ini biasanya ditutup,” jelas Schiemann. “Ini hanya terbuka ketika kurir seluler, yang disebut cAMP, mengikatnya. Kami ingin tahu bagaimana tepatnya proses ini bekerja.”

Magnet mini untuk mengukur jarak

Untuk melakukannya, para peneliti pertama-tama mencampur protein saluran dan cAMP dan kemudian dengan cepat membekukan solusinya. Dalam keadaan beku, struktur protein sekarang dapat dianalisis. Agar metode mereka bekerja, mereka telah memasang elektromagnet molekuler di dua titik di saluran. Jarak antara magnet ini dapat ditentukan dengan ketepatan beberapa Angstrom (sepuluh miliar milimeter) menggunakan metode canggih yang disebut PELDOR, yang bekerja seperti penggaris molekul. Dalam beberapa tahun terakhir, metode ini disempurnakan dan ditingkatkan secara signifikan dalam kelompok Schiemann.

“Namun, ini hanya memberi kita gambar statis cAMP yang mengikat saluran ion,” kata Schiemann. “Oleh karena itu, kami mengulangi proses pembekuan pada waktu yang berbeda setelah mencampurkan dua molekul. Ini memungkinkan rekonstruksi gerakan dalam protein setelah pengikatan cAMP – seperti film, yang juga terdiri dari urutan gambar.”

Inti dari prosedur ini adalah metode canggih yang memungkinkan sampel dicampur dan dibekukan dengan sangat cepat pada titik waktu yang tepat. Teknik tersebut, yang disebut “mikrodetik freeze hyperquenching” (disingkat MHQ), pada awalnya dikembangkan di Delft University, tetapi kemudian tidak digunakan lagi. Itu ditemukan kembali dan disempurnakan dengan tegas oleh kelompok Kaupp.

“Dalam perangkat MHQ, molekul cAMP dan saluran ion dicampur pada kecepatan sangat cepat,” jelas Kaupp. “Kemudian campuran ditembakkan sebagai aliran setipis rambut ke silinder logam yang sangat dingin pada -190 ° C, yang berputar 7.000 kali per menit. Sangat menantang untuk mentransfer sampel beku untuk pengukuran PELDOR dari pelat logam menjadi tipis tabung kaca, dan menjaganya tetap beku sementara itu. Kami harus merancang dan membangun alat khusus untuk itu. “

Sangat membeku dalam 82 juta detik

Seluruh proses pencampuran dan pembekuan hanya membutuhkan 82 mikrodetik (satu mikrodetik sama dengan sepersejuta detik). “Ini memungkinkan kami untuk memvisualisasikan perubahan yang sangat cepat dalam struktur spasial protein,” jelas Tobias Hett, salah satu dari dua mahasiswa doktoral yang memberikan kontribusi signifikan terhadap keberhasilan. Keuntungan dari metode ini adalah kombinasi resolusi spasial dan temporal yang tinggi. “Ini merupakan langkah maju yang besar dalam mempelajari proses dinamis dalam biomolekul,” Kaupp menekankan.

Para peneliti sekarang berencana menggunakan metode mereka untuk melihat lebih dekat pada biomolekul lain. Mereka berharap mendapatkan wawasan baru, misalnya tentang fungsi enzim dan asam nukleat. Pentingnya wawasan semacam itu paling baik diilustrasikan oleh lonjakan penelitian struktural di seluruh dunia baru-baru ini tentang SARS coronavirus-2: Apa yang disebut protein lonjakan virus juga mengalami perubahan struktural ketika sel manusia terinfeksi. Memperjelas mekanisme ini akan memberikan informasi berharga bagaimana menargetkan mekanisme infeksi dengan obat baru.

Persiapan sampel, pelaksanaan eksperimental, dan analisis datanya sangat kompleks. Oleh karena itu, hasil penelitian juga mencerminkan kerja sama ilmiah yang berhasil dengan para peneliti yang dipimpin oleh Prof.Dr.Helmut Grubmüller dari Institut Max Planck untuk Kimia Biofisik di Göttingen dan Prof.Dr.Heinz-Jürgen Steinhoff dari Universitas Osnabrück.

Sumber Cerita:

Materi disediakan oleh Universitas Bonn. Catatan: Konten dapat diedit untuk gaya dan panjangnya.

Untuk Informasi Lebih lanjut silahkan Kunjungi : Lagu Togel